Les protides

Les protides

LES PROTIDES

 

C,H,O,N,S molécule azotés

  • Acides Aminés monomères (pas subdivisable)

  • Les Peptides : digopeptides , polypeptides

  • Les protéines : holoprotéines (aa uniquement) hétéroprotéines (aa + molécile non protidique)

 

Roles des protides :

  • protéine Structurale , ribosomale, musculaire

  • enzymes, hormones, anticoprs

 

LES ACIDES AMINES

Les aa : - à chaine latérale aliphatiques

- aromatique (cycle)

=> Propriété des AA

a) Physique

SAUF GLYCINE , les aa ont un C alpha lié à 4 groupement . C*

Donc il y a des isomères L et D selon Fischer. Deux isomères du même AA sont des énantiomères. Un mélange de 2 énantiomères équimoléculaires est dit : Racémique

L.aa => Protéine D.aa => paroi bactérienne

Pouvoir rotatoire

C* fait dévié le plan de la lumière polarisé, son sens est indiqué par un signe.

  • + molécule dextrogyre (vers la Droite)

  • - molécule Lévogyre (vers la Gauche)


→ Absorption dans l'UV

AA aromatique absorbe dans l'UV . Tyrosine et Tryptophane 280nm et Phénylalanine 260nm

Dosage par Spectrophotométrie

 

b) Chimique

Ionisation
2 groupe ionisable -COOH et NH2

Molécule a la fois acide et basique = ampholyte

  • Réaction de dissociation

R-COOH = R-COO- + H+

R-NH3+ = R-NH2 + H+

La proportions des AA ionisés ou pas dépends de la concentration des H+ donc du pH

Ka = [R-COO-][H+] / [R-COOH]                                   Ka`= [R-NH2][H+] / [R-NH3+]

pKa = -logKa

Lorsque pH=pKa, il y a 50% de chaque forme. La moitié est dissociée, l'autre non.
pKa=pH de demi dissociation d'une fonction chimique

 

Transformation en fonction du pH

  Zwitterion

pH formant le zwitterion est le pHi

A° n'est pas chargé donc pas de migration en électrophorèse

pHi = ( pKa1 + pKa2 ) / 2

Dans certains cas, pKr est impliqué

 

REACTION DE DISSOCIATION DES FONCTIONS

  • Propriété de la fonction acide carboxylique

    Neutralisation par les bases ( formation de sel de la base conjuguée)

    Estérification par les alcools

    Décarboxylation (chimique , enzymatique)

  • Propriété de la fonction amine

    Neutralisation par les acides

    désaminations (oxydative, transamination)

  • Propriété de la fonction amine et Ac carboxylique

    Formation de la liaison peptidique , au cours de la synthèse protéique par le ribosome

ETUDE ANALYTIQUE DES AA

Par séparation : Chromatographie (phase mobile, phase stationnaire qui porte les constituants à séparer) ; Électrophorèse ( migration partielle des particules chargées)

Par dosage : pHmétrie, colorimétrie, fluorimétrie, spectrophotométrie, réactions colorées

 

LES PEPTIDES = Oligo + polypeptides

Liaison peptidique entre COOH et H2N

Liaison peptidique

aa1 est l'acide aminé N.Terminal

immunosuppresseurs : Molécule administré au patient greffé afin de diminuer l'efficacité de leur système immunitaire et donc d’empêcher les refus de la greffe.

=> Propriété des peptides

  1. Ionisation

    NH2 terminal et COOH terminal (et parfois R) peuvent s'ioniser en fonction du pH => séparation possible par électrophorèse , chromatographie d'échange d'ions. Au pHi du peptide sa charge globale est nulle.

  2. Propriété liée à la liaison peptidique : réaction de biurret

    Milieu alcalin , les protides comportent au moins 2 liaisons peptidiques formées avec Cu 21

  3. L'hydrolyse enzymatique

    Ces enzymes hydrolyse les liaisons peptidiques. Enzyme hydrolyse la chaîne :

    * Aux extrémités = exopeptides : Aminopeptidases (hydrolyse aa à l'extrémité NH2)

Carboxypeptidases (hydrolyse aa à l'extrémité COOH) *Aux endopeptidase = Endoprotéases :

      • Trypsine (hydrolyse la liaison peptidique du coté de CO de Lys ou Arg

      • …............(Hydrolyse la liaison du coté de NH de Lys ou Arg

      • Pepsine (hydrolyse la liaison peptidique du coté de NH de Pte, Tyr ou Trp )

 

LES PROTEINES

Holoprotéine ( aa uniquement) ; Hétéroprotéines (aa + partie non-protidique)

  • Structure des protéines

Longue Chaîne d'aa (+100) lié par des liaisons peptidiques possédant une structure tridimensionnelle qui lui est propre. Elles sont maintenue par des liaisons chimiques.
Structure Primaire I ; Structure Secondaire II . ; Structure Tertiaire III ; Structure quaternaire IV

=> STRUCTURE PRIMAIRE

Séquence = ordre d’enchaînement des aa de la chaine

Ex : Met-Gly-Lys-Asp-Ile-Glm

Liaison covalente = liaison peptidique

=> STRCTURE SECONDAIRE

Atome de la liaison peptidique et carbone alpha sont dans un même plan

La façon dont ces plans se succèdent entraîne plusieurs possibilité de disposition spatiale, donc de structure secondaire.

  • Hélice alpha

    stabilisée grâce à des liaisons hydrogène, intrachaine parallèle à l'axe de l'hélice. Seulement entre CO et NH des liaisons peptidiques

  • Feuillet Bêta

    plan successif alterné l'un par rapport à l'autre formant le feuillet plissé. Les radicaux s'alternent aussi (une fois en haut, une fois en bas). Structure maintenue par les liaison H entre les chaînes d'une même molécule

  • Pelote statistique

    Des plans successifs alternés. N'a pas de forme régulière dans l'espace.

  • Coudes

    constitués de 4aa. Le 6eme CO du première AA => au NH du dernier AA. Changement de direction de la chaîne peptidique

En générale la Structure II d'une protéine est une association d'hélice, de feuillet, de coudes et de pelotes statistiques.

=> STRUCTURE TERTIAIRE

Repliement de la SII dans l'espace. Liaison des radicaux des divers AA.
Liaison covalente (disulfure) , Liaison faible (ionique, H... )

Grâce a SIII des AA très éloignés dans la séquence peuvent se retrouver proche. Cela peut former une région particulière dans les protéines ou se situe son activité biologiques.

SIII crée le site actif des enzymes (zone qui lie le substrat et le transforme en produit (modèle de clé/Serrure).

=> STRUCTURE QUATERNAIRE

Association d'au moins 2 chaînes protéiques. Une seule chaine est nommée : sous-unité ou protomère. 2Su = Dimère. 4Su=Tétramère.

 

La dénaturation des protéines = Désorganisation de la structure 3D mais les liaisons peptidiques ne sont pas rompus, protéine n'est pas hydrolysé. Elle rompt les liaisons qui maintiennent la conformation de l'édifice protéique (H, ionique.. ).

Elle peut être réversible : Agent dénaturant supprimé retour à l'état initial possible.

Irréversible : pas de retour à l'état initial

 

=> Propriétés des Protéines

  • Influence des électrolytes en fonction de leur concentration et la charge des ions cad de la force ionique

    Faible force ionique : solubilité augmente jusqu'à atteindre un pont optimal

    Si Force ionique augmente : solubilité diminue, les protéines précipites.

  • Influence de la température : L'augmentation de la T° augmente la dissolution (par l'agitation moléculaire). A partir de 40°C = Dénaturation .. (Parfois 60°C = protéine thermophiles)

  • Propriété électrique : protéines avec des groupement ionisables :

    -COOH terminal , -NH2 terminale et radicaux.
    A pH=pHi charge globale nulle, ne migre pas en électrophorèse.

    pH<pHi : positif , CATION => CATHODE -

    pH>pHi : négatif , ANOION => ANODE +

 

CLASSIFICATION DES PROTEINES

  • HOLOPROTÉINE

    * Protéine Fibrillaires : Forme cylindrique allongée. Tout défaut dans la structure de ces protéines se traduit par de sérieux désordres cliniques.

    - Collagène : principale protéine de la matrice extra-cellulaire, cellules du tissu conjonctif

    Rôle de soutien des édifices cellulaires.

    - Élastine : protéine du tissu conjonctif, abondante dans tissu élastique jaune des

    Ligaments ou la couche conjonctive des paroi artérielles. Rôle de l'élasticité

    de certains tissus.

    - Kératine : kératine pauvre en pont disulfure : douces, flexibles et facilement extensibles

    kératine riche en pont disulfure : dures, rigides, non extensibles. Constituants

    phanères, rôle de protection

    - Fibroïnes : très résistante, flexibles, peu extensibles (protéine synthétisées par le verre

     

    * Protéines Globulaire : forme sphérique, ovoïde. Structure II , Histone, globines, Albumines,Globulines

     

  • HETEROPROTEINES

    * Phosphoprotéines : Rôle de réserve des phosphore, rôle de structure, rôle de régulation (modifie la structure 3D donc activité biologiques de la protéine)

    * Glycoprotéine : Liaison o-osidique entre Glycane et aa hydroxylé

    Liaison N-osidique entre Glycane et fct amine

    Rôle : structural ; présence de glycoprotéine dans sécrétions diverses ;

    Hormones FSH LH ; reconnaissance cellulaire ; Permet de contrôler la

    formation des tissus.

    * Métalloprotéine : protéine possédant 1 ou plusieurs atomes de métal associé par des

    liaisons de coordination, ionique. Rôle : Transporteur d' e- ; transport et

    mise en réserve de métaux.

    * Chromo-protéine : Porphyriniques et non-porphyriniques. Protéine colorée.

    Rôle : Transporteur d'e- , enzyme (héminique = catalase), Transport O2

    Rôle : Transport H+ et e- , mécanisme de la vision

    *Nucléoprotéines : Association entre acides nucléiques + protéines. Rôles : Ribosome ; association Acide Nucléique-capside chez certains virus ; nucléosome (2Brins d'ADN).

 

LES ACIDES AMINES

Aa1Aa2

Ajouter un commentaire